2024年4月11日发(作者：)

碰撞理论分析酶促反应

化学反应速率理论包括碰撞理论和过渡态理论等。过渡态理

论更复杂，在此不做介绍。

一、碰撞理论

1、有效碰撞和弹性碰撞

1889年Arrhenius提出了著名的碰撞理论，他把能发生反应

的碰撞称为有效碰撞(effective collision),而大部分不发生反

应的碰撞称为弹性碰撞(elastic collision)。要发生有效碰撞,

反应物的分子或离子必须具备两个条件：

（1）具有足够的能量,如动能，这样才能克服外层电子之间

的斥力而充分接近并发生化学反应；

（2）要有合适的方向,要正好碰撞在能起反应的部位,如果碰

撞的部位不合适，即使反应物分子具有足够的能量，也不会起反

应。

2、活化分子与活化能

在一定温度下,分子具有一定的平均动能,但并非每个分子的

动能都一样8,由于碰撞等原因分子间不断进行能量的重新分配,

每个分子的能量并不固定。但从统计的观点看,具有一定能量的分

子数目是不随时间改变的。以分子的动能E为横坐标，以具有一

定动能间隔(∆E)的分子分数(∆N/N)与能量间隔之比为纵坐标作

图，如图所示：

图所示为一定温度下气体分子能量分布曲线。E

平

是分子的平

均能量,E′为活化分子所具有的能量，活化能 E=E

a

-E′,N 为分

子总数,∆N为具有动能为E和E+∆E区间的分子数,若在横坐标上

取一定的能量间隔∆E,则纵坐标∆N/(N∆E)乘以∆E得∆N/N,即为动

能在E和E+∆E区间的分子数在整个分子总数中所占的比值。曲线

下包括的总面积表示各种能量分子分数的总和等于1。相应

地,E′右边阴影部分的面积与整个曲线下总面积之比，即是活化

分子在分子总数中所占的比值,即活化分子分数。如果f表示一定

温度下活化分子分数，而能量分布又符合Maxwell-Boltzmann分

布，则在碰撞理论中，f又称为能量因子。f=e

-Ea/RT

（1）

于是反应速率v可表示为：v=fz （2）

(2)式z中为单位体积内的碰撞频率。如果再考虑到碰撞时的

方位，则在式(2)中还应增加个因子 p,p称为方位因

子。 v=pfz （3）

一定温度下，活化能越小,活化分子数越大,单位体积内有效

碰撞的次数越多,反应速率越快,反之活化能越大,活化分子数越

小,单位体积内有效碰撞的次数越少,反应速率越慢。因为不同的

化学反应具有不同的活化能,因此不同的化学反应有不同的反应

速率。

二、酶催化作用的本质

大多数酶是球蛋白，表面有一个或多个袋状或缝状凹陷，这

一部位称为活性部位(active site)。底物与酶的活性部位结合，

形成酶底物复合物(enzyme substrate complex)。只有底物分子

与活性部位精确地楔合,催化反应才可能在复合体内发生。这时酶

中某些氨基酸的侧链基团与底物分子的某些键很接近，这些侧链

基团与底物发生化学作用，通常挤压或扭曲某个化学键.结果降低

了用以断键的活化能。这时底物转化为产物并从酶分子上脱离。

在酶催化的过程中，酶与底物需要结合，酶与底物的结合速

率决定了生化反应的速率。将酶也视为反应底物，酶与底物的结

合就可用分子碰撞理论来解释。

三、用碰撞理论解释酶的相关问题

碰撞理论（v=pfz）中决定反应速率的因素包括：方位因子、

能量因子、碰撞频率。

1、对酶的专一性的解释

酶的专一性可以用碰撞理论中的方位因子解释，不过多赘述。

2、对酶促反应速率的影响因素的解释

酶促反应的影响因素包括底物浓度、酶的浓度、温度、PH、

抑制剂等。酶和底物浓度越大，酶与底物的碰撞机会越多，生化

反应速率越高。酶的抑制剂包括竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂

（如下图），其中竞争性抑制剂主要可以用碰撞频率解释，非竞

争性抑制剂可以用方位因子解释。

温度对酶促反应速率的影响如图。低温条件下，酶与底物的

分子动能低，酶与底物的结合概率（fz）低，酶促反应速率低，

适当升高温度，酶与底物的分子动能升高，酶与底物的结合概率

（fz）升高，反应速率加快；高温条件下，虽然酶与底物的分子

动能高，但酶的结构不可逆改变，方位因子减小（此时为决定因

素），有效碰撞减少。PH对酶促反应速率的影响与高温相似。